Los cromatóforos de las bacterias fotosintéticas R. rubrum contienen una enzima pirofosfatasa inorgánica membranal, que sintetiza PPi cuando un gradiente electroquímico de protones se forma a través de la membrana de los cromatóforos iluminados. Cuando la luz se apaga (en oscuridad), el PPi sintetizado previamente es metabolizado por la enzima antes pirofosfatasa. El ciclo de transducción de energía medido con los cromatóforos se puede reproducir por un pirofosfatasa soluble, sin la necesidad de la membrana, de la clorofila o de la luz . La enzima soluble puede sintetizar PPi en la oscuridad cuando la actividad de agua del medio es reducida por la adición de solventes orgánicos. En esta condición, el ∆Go de hidrólisis de PPi tiene un valor positivo, es decir, el PPi no es un compuesto de alta energía y se sintetiza espontáneamente.
En 1970 y George colaboradores, concluyeron que en los sistemas biológicos los compuestos de fosfato están en solución y por tanto, interaccionan fuertemente con el agua. Por lo tanto se esperaría que las moléculas de agua se organicen alrededor del compuesto de fosfato y que ambos protejan las cargas de la molécula, neutralizando así la repulsión eletrostatica, y además, formando puentes entre diversos átomos de la molécula, reforzando de esta forma los puntos débiles generados a lo largo del esqueleto de la molécula por medio de resonancias opuestas. George y colaboradores propusieron que la Keq para la hidrólisis de un compuesto de fosfato se debe determinar por las diferencias en energías de solvatación de los reactivos y productos y no por efectos intramoleculares como se había propuesto previamente. La energía de solvatación es la cantidad de energía necesaria para remover a las moléculas de solvente que se organizan alrededor de una sustancia en solución. Mientras más solvatada sea la molécula es más estable o menos reactiva que aquella que está menos solvatada y la Keq para la hidrólisis estaría determinada por la diferencia de energía de solvatación entre los reactivos y los productos. En este sentido, la Keq de una reacción es alta cuando los productos están más solvatados que los reactivos.
Durante las últimas cuatro décadas se ha aclarado el ciclo catalítico de varias enzimas implicadas en procesos de transducción de energía. Estos estudios revelaron que la energía de hidrólisis de diversos compuestos de fosfato varía considerablemente dependiendo de si están en solución o unidos a la enzima. Las reacciones que se pensaban prácticamente irreversibles en solución acuosa, ocurren espontáneamente cuando los reactivos están unidos a la enzima. Según estos resultados, la energía para realizar trabajo no está disponible para la enzima en el momento de la ruptura del compuesto de fosfato. En las reacciones que implican la transducción de energía, solamente una parte de la energía química liberada durante la hidrólisis del ATP se convierte en trabajo u otras formas de energía tales como energía osmótica. La otra parte se convierte en calor, y en animales endotérmicos, el calor liberado se utiliza para mantener la temperatura del cuerpo constante y alta. Las alteraciones de la termogénesis se observan en varios desórdenes, tales como el control del peso corporal y la disfunción endocrina , en el hipertiroidismo hay una disminución del peso corporal, y un aumento del metabolismo basal y de la tasa de producción de calor, al hormona tiroidea T3 (3,5,3'-tri-iodo-L-tironina) está implicada en la regulación térmica de vertebrados. Hasta hace algunos años, se asumía que la cantidad de calor producida durante la hidrólisis de una molécula del ATP era siempre igual y que no se podría modular por las enzimas, como si la energía liberada durante la hidrólisis del ATP fuera dividida en dos porciones no intercambiales: una sería convertida en calor, la otra utilizada para el trabajo. Contrastando con esta posición, se encontró recientemente que algunas enzimas pueden manejar la energía derivada de hidrólisis del ATP de tal manera que determinan cuánta energía se utiliza para el trabajo y cuánta se disipa como calor. En este sentido, la cantidad total de energía liberada durante la hidrólisis del ATP es siempre igual, pero la fracción de la energía total que se convierte en trabajo o calor se modula por la enzima.
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